Sintasa de ácidos grasos

FAS humano I ( PDB 1XKT )

Principales características

Símbolo

FASN

Homo sapiens

273 427 Da

Número de residuos

Enlaces accesibles desde GeneCards y HUGO .

Adelante	2194
HUGO	3594
OMIM	600212
UniProt	P49327
RefSeq ( ARNm )	NM_004104
RefSeq ( proteína )	NP_004095.4
Juntos	ENSG00000169710
PDB	1XKT , 2CG5 , 2JFD , 2JFK , 2PX6 , 3HHD , 3TJM , 4PIV , 4W82 , 4W9N
GENATLAS • GeneTests • GoPubmed • HCOP • H-InvDB • Treefam • Vega

Sintasa de ácidos grasos Llave de datos

EC No.	EC 2.3.1.85
número CAS	9045-77-6

Actividad enzimática

La ácido graso sintasa ( FAS , Inglés ácido graso sintasa ) es una enzima codificada en las personas por el gen FASN , o un sistema de enzima que lleva a cabo la biosíntesis de ácidos grasos, lineal saturado por condensaciones de Claisen unidades sucesivas de malonil-CoA en el acetilo -CoA hasta el ácido palmítico :

\ rightleftharpoons

+ ( n + 1) coenzima A + n CO 2+ 2 n NADP + .

Básicamente, existen dos tipos de sintasas de ácidos grasos:

El FAS I era una macrosintasa multifuncional homodimérica, es decir, un dímero de dos grandes subunidades idénticas (272 kDa cada una del humano) con múltiples activos de sitios web , los sustratos aún están unidos a una proteína transportadora de acilo de dominio (PCR) de esta enzima para transferirse de un dominio funcional a otro durante el ensamblaje del ácido palmítico. El FAS I es común a los mamíferos y hongos , aunque la disposición estructural de estos sistemas es diferente entre estos dos grupos, así como a las bacterias de los géneros Corynebacterium , Mycobacterium y Nocardia ; en estas bacterias, FAS I produce ácido palmítico y las enzimas de FAS II producen una variedad de otros lípidos .

La bacteria FAS II consta de enzimas disociadas, cada una de las cuales es monofuncional; los inhibidores de este sistema enzimático se están estudiando como posibles antibióticos . La función de la sintasa de ácidos grasos de E. coli ha sido particularmente estudiada y completamente aclarada. Este complejo incluye:
- dos dominios funcionales de activación del cebador acetil-CoA y de la unidad malonil-CoA que se condensarán en el ácido graso durante el ensamblaje,
- un dominio funcional que lleva a cabo la condensación de Claisen de malonil-CoA con el ácido graso durante el ensamblaje,
- tres dominios funcionales que aseguran el grupo de reducción ceto > C = O carbono beta en átomo de carbono saturado> CH 2 : cetoreductasa (KR), deshidratasa (DH) y enoil reductasa (ER),
- una tioesterasa (TE) que hidroliza el enlace tioéster de la PCR con el ácido graso durante la síntesis cuando este último alcanza los 16 átomos de carbono, correspondientes al ácido palmítico .

Estas reacciones y las enzimas correspondientes se resumen en el esquema y la tabla siguientes:

Paso	Enzima y EC No.	Descripción
(a)	ACP S- acetiltransferasa EC 2.3.1.38	Activa acetil-CoA para reaccionar con malonil - ACP .
(B)	ACP S -maloniltransferasa EC 2.3.1.39	Activa malonil-CoA para la condensación en acetil - ACP o en la cadena de ácidos grasos lineales saturados durante la síntesis.
(vs)	3-cetoacil-ACP sintasa EC 2.3.1.41	Reacción de malonil - ACP con la imprimación acetil - ACP o el final de la cadena de hidrocarburos durante el ensamblaje.
(D)	3-cetoacil-ACP reductasa EC 1.1.1.100	Reduce el grupo cetona del carbono 3 a hidroxilo .
(mi)	3-hidroxiacil-ACP deshidratasa EC 4.2.1.59	Introduce un doble enlace trans -Δ 2 por deshidratación .
(F)	Enoil-ACP reductasa EC 1.3.1.9	Reduce el doble enlace entre los átomos de carbono 2 y 3.

No confundir

FAS , ligandos y receptores implicados en la apoptosis

Los valores de la masa y el número de residuos indicados aquí son los de la proteína precursora resultante de la traducción del gen , antes de las modificaciones post-traduccionales , y pueden diferir significativamente de los valores correspondientes para el proteína funcional.