Hem b
| Hem b | |
 Estructura del hemo b |
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| Identificación | |
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| Nombre IUPAC | Ácido 3- [18- (2-carboxietil) -7,12-bis (etenil) -3,8,13,17-tetrametilporfirin-21,23-diid-2-il] propanoico; hierro (II) |
| Sinónimos |
ferrohème b , |
| N o CAS | |
| N o ECHA | 100,114,904 |
| PubChem | 444097 |
| CHEBI | 17627 |
| Sonrisas |
CC1 = C (C2 = CC3 = NC (= CC4 = C (C (= C ([N-] 4) C = C5C (= C (C (= N5) C = C1 [N-] 2) C) CCC (= O) O) CCC (= O) O) C) C (= C3C) C = C) C = C. [Fe + 2] , |
| InChI |
Std. InChI: InChI = 1S / C34H34N4O4.Fe / c1-7-21-17 (3) 25-13-26-19 (5) 23 (9-11-33 (39) 40) 31 (37-26) 16-32-24 (10-12-34 (41) 42) 20 (6) 28 (38-32) 15-30-22 (8-2) 18 (4) 27 (36-30) 14-29 ( 21) 35-25; / h7-8.13-16H, 1-2.9-12H2.3-6H3, (H4.35.36.37.38.39,40,41.42); / q; + 2 / p-2 Est. InChIKey: KABFMIBPWCXCRK-UHFFFAOYSA-L |
| Propiedades químicas | |
| Fórmula bruta |
C 34 H 32 Fe N 4 O 4 [Isómeros] |
| Masa molar | 616.487 ± 0.033 g / mol C 66.24%, H 5.23%, Fe 9.06%, N 9.09%, O 10.38%, |
| Unidades de SI y STP a menos que se indique lo contrario. | |
El hemo tipo B es un grupo protésico de proteínas transportadoras de oxígeno, en particular hemoglobina y mioglobina, es decir, un grupo no proteico de estas proteínas. Este hemo contiene un átomo de hierro en forma ferrosa Fe 2+ en su centro que le permitirá unirse covalentemente a la proteína de hemoglobina y que también le permitirá fijar las moléculas de oxígeno (O 2 ) para permitir que la molécula de hemoglobina se transportar oxígeno en la sangre y luego en los tejidos donde la presión parcial de oxígeno será baja.
El hemo b , también llamado protohema IX , es la forma más abundante de hemo . La hemoglobina y la mioglobina son dos ejemplos de transporte de proteínas desde el hemo b que contiene oxígeno . Este último también está presente en las peroxidasas , y la ciclooxigenasa COX-1 y COX-2 contienen aproximadamente uno de sus dos sitios activos.
El hem b se asocia comúnmente con la apoproteína por un enlace covalente coordinado entre el ion ferroso y la cadena lateral de un residuo de aminoácido de la proteína .
En hemoglobina y mioglobina, el ion ferroso se coordina así con un residuo de histidina , pero con un residuo de cisteína en el citocromo P450 y óxido nítrico sintasa : en todos estos casos, el aminoácido que coordina con l hemo se conserva durante la evolución.
Estructura del hemo tipo B
El hemo contiene en una ubicación bastante central un núcleo llamado núcleo de pórfido o porfirina o protoporfirina IX (sinónimos). Sobre este núcleo se añadirán cadenas laterales con posiciones muy precisas. Estas cadenas pueden ser grupos metilo , vinilo o ácido propiónico ( ácido carboxílico ). Esta combinación de un núcleo porfirítico y cadenas laterales forma el hemo tipo B.
El hemo está formado por 4 anillos de pirrol (tetrapirrol) que contienen carbono y nitrógeno . Estos 4 núcleos de pirrol tienen la propiedad bastante notable de estar todos ubicados en el mismo plano (excepcional en vista del número de átomos, el hemo es una de las moléculas planas más grandes que existen en los organismos vivos). Están unidos por puentes de carbono insaturado. Estas insaturaciones con sus orbitales π permitirán una deslocalización de los electrones y conducirán a un efecto de ecualización de todos los orbitales (inmensa hibridación) que hará que la estructura sea plana.
Fijación de hierro
En el centro del hemo se encuentra un átomo adicional: el hierro, en forma de Fe 2+ ferroso. Está unido por enlaces covalentes de 4-nitrógeno al hemo y se mantiene en el plano de la estructura. El hierro ferroso tiene 4 potencialidades de valencia (enlaces de coordinación) en el plano y 2 valencias por debajo y por encima del plano, es decir, en los 6 electrones de valencia.
El hemo se adherirá a la hemoglobina gracias al hierro. Esta plancha está unido a una histidina hemoglobina particular que se asemeja el núcleo pirrol: histidina de la hélice alfa F. En esta hélice alfa, la histidina es el 8 º amino ácido. Esta histidina se llama histidina proximal o histidina F8: es la más cercana al hemo. Es un enlace covalente coordinado.
Por lo tanto, el hemo no se fija con mucha firmeza y podrá moverse. En realidad, es todo el bolsillo hidrófobo en el que se une el hemo dentro de la hemoglobina, lo que fija este hemo de forma correcta y relativamente inmutable. Con enlaces débiles que son enlaces hidrofóbicos, por tanto por la presencia de dobles enlaces y la presencia de aminoácidos hidrofóbicos que permiten interacciones hidrofóbicas dipolo-dipolo, existe una unión del hemo dentro de la estructura.
Transporte de oxígeno a través del hemo
Así que hay cuatro conexiones en el plano de la hemo, un 5 º ligadura en el histidina proximal, y hay un 6 º conexión posible que se utilice un par de electrones al enlace covalente de oxígeno. El oxígeno se une muy fuertemente al átomo de hierro del hemo. Formará un ángulo.
Este ángulo es vital porque explica la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno. Este oxígeno podrá liberarse cuando disminuya la presión parcial de oxígeno : el enlace, aunque sea covalente, podrá liberarse en las condiciones adecuadas (oxígeno en baja concentración).
Oxidación de hierro hemo
Este es el 6 º unión de hierro en forma ferrosa (Fe 2+ ) que forman un enlace covalente coordinado con el átomo de oxígeno. Este hierro puede sufrir reacciones redox y transformarse en hierro férrico Fe 3+ . El hierro férrico que ha perdido un electrón ya no puede fijar oxígeno: ya no hay un enlace adicional para el enlace. Cuando el hierro está en forma de Fe 3+ , la molécula que lo transporta se llama metahemoglobina. Es una hemoglobina en la que el hierro se ha oxidado como hierro férrico debido a oxidantes. El hemo está completamente protegido dentro de la hemoglobina: esta protección evita el ataque de oxidantes, incluida la presencia de agua que puede oxidar el hierro ferroso. Sin embargo, esta protección no es infalible.
La oxidación del hierro ferroso que pasa a la forma férrica puede provocar complicaciones patológicas en el cuerpo como la metahemoglobinemia .
Transporte de monóxido de carbono
La hemoglobina es un transportador óptimo de monóxido de carbono (CO) . Es bastante peligroso y paradójico porque el monóxido de carbono es un veneno violento y no puede reemplazar el dióxido de carbono en las cadenas biológicas.
Si tomamos un hemo ferroso y le ponemos monóxido de carbono, hay una afinidad más fuerte que el oxígeno (25.000 veces mayor). Normalmente, no hay o muy poco monóxido de carbono en el ambiente (producto de la combustión parcial de cuerpos carbonosos, ejemplo: chimenea que quema leña en un ambiente cerrado, con hipoxia parcial, produce monóxido de carbono). Si se encuentra monóxido de carbono en el medio ambiente y se une a la hemoglobina, esta hemoglobina se pierde y el monóxido de carbono ya no se puede eliminar debido a esta afinidad extrema: las células eliminan la hemoglobina.
Sin embargo, un fenómeno evita que el monóxido de carbono se adhiera a sí mismo: la histidina distal, que permite que el oxígeno cree un enlace de hidrógeno, evitará el enlace óptimo del monóxido de carbono con el hierro formando un codo entre los átomos. Esta afinidad de 25.000 se dividirá entre 125 por un codo, y solo tenemos una afinidad 200 veces más fuerte que la del oxígeno. Este fenómeno es de vital importancia ya que con una afinidad por el monóxido de carbono de 25.000 veces más fuerte que la de dioxígeno , rastros incluso de monóxido de carbono producidas por nuestro medio ambiente (producido por cualquier cosa que es la combustión, incluso nuestra respiración), son fijos. Y cualquier posibilidad de transportar oxígeno a través de la hemoglobina desaparece.
En el caso del dioxígeno, el enlace de hidrógeno está exactamente en el eje del orbital del par de electrones y se optimizará con el nitrógeno de la histidina.
Notas y referencias
- masa molecular calculada de " pesos atómicos de los elementos 2007 " en www.chem.qmul.ac.uk .