HSP significa proteínas de choque térmico ( proteínas de choque térmico ). De hecho, son proteínas chaperonas de clase 1. De hecho, garantizan la correcta conformación de las proteínas de la célula y las ayudan a protegerse de las tensiones externas. El sufijo "70" corresponde al peso molecular (70 kdaltons)
Los miembros de la familia Hsp70 son fuertes reguladores del estrés debido al calor y químicos tóxicos, especialmente metales pesados como arsénico , cadmio , cobre , mercurio , etc. La Hsp70 fue descubierta originalmente por Ferruccio Ritossa (1936-2014) en la década de 1960 cuando un trabajador de laboratorio aumentó accidentalmente la temperatura de incubación de un cultivo de Drosophila (moscas de la fruta). Al examinar los cromosomas , Ritossa encontró un aumento en la transcripción de genes de una proteína desconocida. Esto se describió más tarde como la "respuesta al choque térmico" y las proteínas se denominaron " proteínas de choque térmico " (Hsps).
Las proteínas de la familia HSP70 funcionan en forma de dímeros . Operan en función de su flexibilidad y su capacidad para unir zonas de interacción hidrófobas . hay dos casos :
Todas las proteínas Hsp70 tienen tres dominios funcionales principales:
El calor es uno de los mayores enemigos de la proteína ya que modifica el plegamiento y por tanto altera la función de la proteína. En consecuencia, la evolución ha puesto en marcha sistemas que permiten evitar esta desnaturalización por calor para no tener que sustituir con demasiada frecuencia las proteínas desnaturalizadas (el reciclaje de proteínas se denomina " recambio "). El papel de las HSP es asegurar la correcta conformación de las proteínas en la célula .
Las HSP se distinguen por tener más aminoácidos capaces de establecer interacciones fuertes entre sí que las proteínas "normales", es decir, no HSP. En consecuencia, los HSP son, por tanto, menos "flexibles" y menos sensibles al calor.
Concretamente, una HSP se acerca a una proteína. Dependiendo de si la conformación de la proteína es buena o mala, permitirá o no la asociación de las HSP o se dirigirá hacia el proteasoma a degradar. Si la HSP está asociada, esta última servirá como “ esqueleto ” de la proteína que evita que se deforme (desnaturalice) por el calor. Posteriormente, las dos proteínas se separan y continúan su vida en la célula.
De hecho, el término "HSP" agrupa una familia completa de proteínas , cada una de las cuales tiene una proteína asociada específica. Algunas PAS se expresan (sintetizan) todo el tiempo, mientras que otras se expresan como resultado de un aumento repentino de la temperatura.
La HSP 70 se sobreexpresa en el melanoma maligno y se subexpresa en las células cancerosas renales.
Los procariotas expresan tres proteínas Hsp70: DnaK, HscA (Hsc66) y HscC (Hsc62).
Los organismos eucariotas expresan varias proteínas Hsp70 ligeramente diferentes (porque están muy conservadas durante la evolución ya que son esenciales). Todos comparten la misma estructura de dominio, pero cada uno tiene un patrón de expresión único.
La siguiente es una lista de genes humanos Hsp70 y sus proteínas correspondientes:
| malestar | proteína | sinónimos | localización celular |
|---|---|---|---|
| HSPA1A | Hsp70-1a | HSP70-1, Hsp72 | Núcleo / Cyto |
| HSPA1B | Hsp70-1b | HSP70-2 | Nuc / Cyto |
| HSPA1L | Hsp70-1L | ? | |
| HSPA2 | Hsp70-2 | ? | |
| HSPA4 | Hsp70-4 | ? | |
| HSPA4L | Hsp70-4L | ? | |
| HSPA5 | Hsp70-5 | BiP / Grp78 | ER |
| HSPA6 | Hsp70-6 | ? | |
| HSPA7 | Hsp70-7 | ? | |
| HSPA8 | Hsp70-8 | Hsc70 | Nuc / Cyto |
| HSPA9 | Hsp70-9 | Grp75 / mtHsp70 | Mito |
| HSPA12A | Hsp70-12a | ? | |
| HSPA14 | Hsp70-14 | ? |