Sustrato enzimático

En enzimología , el término " sustrato enzimático" denota cualquier molécula que experimenta una reacción química catalizada por una enzima (por ejemplo, el almidón es hidrolizado por amilasa a glucosa ). Pueden ser moléculas complejas, polímeros, moléculas simples (por ejemplo: catalasa dismutante del peróxido de hidrógeno ). Por convención :

Cuando la enzima se une a su sustrato, se denomina formación de un complejo enzima-sustrato . Esto da como resultado un cambio en la conformación de la enzima que puede conducir a:

La reacción termina con la liberación de los productos de reacción.

Opcionalmente, la enzima puede asociarse con un grupo prostético (por ejemplo: coenzima A , metaloenzimas, etc.) que reacciona en la reacción catalizada. Existe una clase particular de reactivos llamados cofactores , que participan en la reacción pero que no entran en el equilibrio de reacción final de una vía metabólica ya que se reciclan (por ejemplo: NADPH ).

Si bien los pasos de unión (primer paso) y liberación (último paso) son, en general, reversibles, el paso central puede ser irreversible (como en las reacciones de quimosina y catalasa mencionadas anteriormente) o reversible (muchas reacciones en la vía metabólica de la glucólisis). ). Al aumentar la concentración de sustrato y, por tanto, el número de complejos enzima-sustrato, la velocidad de reacción aumenta hasta que la concentración de enzima se convierte en el factor limitante .

Referencias

  1. http://www.chusa.jussieu.fr/disc/bio_cell/PCEM1/Cours/FCess_Enzymo_2006.pdf
  2. punto 3, http://biochimej.univ-angers.fr/Page2/COURS/4EnzymologieLicence/1COURS1/111Cours.html#ComplexeES
<img src="https://fr.wikipedia.org/wiki/Special:CentralAutoLogin/start?type=1x1" alt="" title="" width="1" height="1" style="border: none; position: absolute;">