Protoporfirinógeno oxidasa
Protoporfirinógeno oxidasa| EC No. | EC |
|---|---|
| número CAS | |
| Cofactor (es) | ADF |
| IUBMB | Entrada IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vista IntEnz |
| BRENDA | Entrada BRENDA |
| KEGG | Entrada KEGG |
| MetaCyc | Camino metabólico |
| PRIAM | Perfil |
| PDB | Estructuras |
| IR | AmiGO / EGO |
La protoporfirinógeno oxidasa ( PPO ) es una oxidorreductasa que cataliza la reacción :
protoporfirinógeno IX + 3 O 2 protoporfirina IX + 3 H 2 O 2.
Esta enzima participa en el séptimo paso de la biosíntesis de la protoporfirina IX , un precursor del grupo hemo de la hemoglobina , un transportador de oxígeno en los animales , y de la clorofila , un pigmento fotosintético en las plantas . Está presente en todos los eucariotas en sus mitocondrias ; en humanos , está codificado por el gen PPOX y se expresa en elcorazón , cerebro , pulmones , placenta , hígado , músculos esqueléticos , riñones y páncreas . De las mutaciones del gen PPOX puede producirse una enfermedad genética grave, la porfiria variegate (en) .
Además de la variedad mitocondrial, las plantas tienen una isoenzima cloroplástica . En procariotas , la enzima HEMG de bacterias a Gram positivas , bacterias ausentes a Gram negativas , está relacionada con la OPP.
Notas y referencias
- (en) R. Poulson , " La conversión enzimática del protoporfirinógeno IX en protoporfirina IX en mitocondrias de mamíferos " , Journal of Biological Chemistry , vol. 251 N O 1225 de junio de 1976, p. 3730-3733 ( PMID 6461 , leer en línea )
- (en) R. Poulson y WJ Polglase , “ La conversión enzimática del protoporfirinógeno IX en protoporfirina IX. Actividad de protoporfirinógeno oxidasa en extractos mitocondriales de Saccharomyces cerevisiae ” , Journal of Biological Chemistry , vol. 25, n o 25025 de febrero de 1975, p. 1269-1274 ( PMID 234450 , leer en línea )
- (en) Harry A. Dailey y Tamara A. Dailey , “ Protoporfirinógeno oxidasa de Myxococcus xanthus. Expresión, purificación y caracterización de la enzima clonada ” , Journal of Biological Chemistry , vol. 271, n o 15,12 de abril de 1996, p. 8714-8718 ( PMID 8621504 , DOI 10.1074 / jbc.271.15.8714 , leer en línea )
- (en) Kai-Fen Wang, Tamara A. Dailey y Harry A. Dailey , " Expresión y caracterización de la enzima sintética hem terminal de la hipertermófila Aquifex aeolicus " , FEMS Microbiology Letters , vol. 202, n o 1,7 de agosto de 2001, p. 115-119 ( PMID 11506917 , DOI 10.1016 / S0378-1097 (01) 00296-8 , leer en línea )
- (en) AV Corrigall, KB Siziba, MH Maneli, EG Shephard, M. Ziman, TA Dailey, HA Dailey, RE Kirsch y PN Meissner , " Purificación y estudios cinéticos de una protoporfirinógeno oxidasa clonada de la bacteria aerobia Bacillus subtilis " , Archivos de Bioquímica y Biofísica , vol. 358, n o 215 de octubre de 1998, p. 251-256 ( PMID 9784236 , DOI 10.1006 / abbi.1998.0834 , leer en línea )
- (en) GC Ferreira y HA Dailey , “ Ratón protoporfirinógeno oxidasa. Parámetros cinéticos y demostración de inhibición por bilirrubina ” , Biochemical Journal , vol. 250, n o 2Marzo de 1988, p. 597-603 ( PMID 2451512 , PMCID 1148896 , leer en línea )
- (en) Tamara A. Dailey y Harry A. Dailey , “ Protoporfirinógeno oxidasa humana: expresión, purificación y caracterización de la enzima clonada ” , Protein Science , vol. 5, n o 1,Enero de 1996, p. 98-105 ( PMID 8771201 , PMCID 2143237 , DOI 10.1002 / pro.5560050112 , leer en línea )
- (en) Fang-Sik Che, Naohide Watanabe, Megumi Iwano, Hachiro Inokuchi, Seiji Takayama, Shigeo Yoshida y Akira Isogai , “ Caracterización molecular y localización subcelular de protoporfirinógeno oxidasa en cloroplastos de espinaca ” , Fisiología vegetal , vol. 124, n o 1,Septiembre de 2000, p. 59-70 ( PMID 10982422 , PMCID 59122 , DOI 10.1104 / pp.124.1.59 , leer en línea )
- (en) Tamara A. Dailey y Harry A. Dailey , “ Identificación de una superfamilia de FAD que contiene protoporfirinógeno oxidasas, monoamino oxidasas y fitoeno desaturasa. Expresión y caracterización de fitoeno desaturasa de Myxococcus xanthus ” , Journal of Biological Chemistry , vol. 273, n o 22,29 de mayo de 1998, p. 13658-13662 ( PMID 9593705 , DOI 10.1074 / jbc.273.22.13658 , leer en línea )