Las proteínas de choque térmico son generalmente responsables de prevenir el daño a las proteínas en respuesta a los altos niveles de temperatura . Las proteínas de choque térmico se clasifican en seis familias principales en función de su masa molecular: Hsps pequeñas , Hsp40 , Hsp60 , Hsp70 , Hsp90 y Hsp110 .
La Hsp60 de los mamíferos se informó por primera vez como una proteína mitocondrial P1. Su papel en el plegamiento de proteínas fue demostrado en 1989 por Franz-Ulrich Hartl y Arthur Horwich, quienes recibirán el Premio Albert-Lasker de Investigación Médica Básica en 2011 por su trabajo sobre este tema. Luego fue clonado y secuenciado por Radhey Gupta et al. La secuencia de aminoácidos mostró una fuerte homología con GroEL , que ya se sospechaba ya en 1988. Inicialmente se creía que Hsp60 funcionaba solo en las mitocondrias.y que no se encontró un equivalente proteico en el citoplasma. Hallazgos recientes han desacreditado este primer enfoque y sugieren que existe una diferencia notable entre Hsp60 de las mitocondrias y Hsp60 del citoplasma . Existe una estructura similar en el cloroplasto de algunas plantas .
En condiciones fisiológicas normales, la Hsp60 pesa 60 kiloDalton y está compuesta por oligómeros y monómeros que forman un complejo organizado en dos anillos apilados. Esta estructura de doble anillo forma una gran cavidad central en la que ha tenido lugar la proteína y donde está unida por interacciones hidrofóbicas. Esta estructura generalmente está en equilibrio con cada uno de sus componentes individuales: monómeros, heptámeros y tetradeceámeros. Los estudios han comenzado a sugerir que, además de su ubicación típica en las mitocondrias, Hsp60 también se puede encontrar en el citoplasma en condiciones fisiológicas normales.