Dihidrolipoamida S- succiniltransferasa
| Dihidrolipoamida S- succiniltransferasa | |||||||||||||||||
.jpg) Estructura de una dihidrolipoamida S-succiniltransferasa de E. coli ( PDB 1C4T ) | |||||||||||||||||
| Principales características | |||||||||||||||||
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| Símbolo | DLST | ||||||||||||||||
| EC No. | 2.3.1.61 | ||||||||||||||||
| Homo sapiens | |||||||||||||||||
| Lugar | 14 q 24,3 | ||||||||||||||||
| Peso molecular | 48 755 Da | ||||||||||||||||
| Número de residuos | 453 aminoácidos | ||||||||||||||||
| Enlaces accesibles desde GeneCards y HUGO . | |||||||||||||||||
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La dihidrolipoamida S- succiniltransférasa es una aciltransferasa que forma parte del complejo α-cetoglutarato deshidrogenasa , que es el complejo de enzima E2 que realiza la conversión de α-cetoglutarato en succinil-CoA y CO 2 :
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+ CoA-SH + NAD + → NADH + H + + CO 2 + |
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| α-cetoglutarato | Succinil-CoA |
Más específicamente, la enzima E2 cataliza la transferencia del grupo succinilo a la coenzima A desde la lipoamida a la que estaba unido en el paso anterior, catalizada por la α-cetoglutarato deshidrogenasa .
El mecanismo de esta reacción, que involucra sucesivamente a las enzimas E1, E2 y E3, cada una con sus cofactores , es bastante complejo y se puede resumir en el siguiente diagrama simplificado:
Dihidrolipoamida S- succiniltransferasa
La dihidrolipoamida S- succiniltransferasa es una aciltransferasa en la que intervienen sucesivamente tres cofactores : pirofosfato de tiamina (TPP, ligado a la alfa-cetoglutarato deshidrogenasa ), dihidrolipoamida y coenzima A (CoA-SH), convirtiéndose esta última en acetil-coenzima A (acetil-A).
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| Pirofosfato de tiamina (TPP) | Dihidrolipoamida | Coenzima A (CoA-SH) |
El verdadero cofactor es en realidad ácido lipoico más que (dihidro) lipoamida, pero este ácido carboxílico está unido covalentemente a la proteína E2 por medio de un enlace amida en un residuo de lisina , lo que da como resultado el equivalente de un residuo de lipoamida.
DihidrolipoamidaS- succiniltransferasa
| EC No. | EC |
|---|---|
| número CAS |
| IUBMB | Entrada IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vista IntEnz |
| BRENDA | Entrada BRENDA |
| KEGG | Entrada KEGG |
| MetaCyc | Camino metabólico |
| PRIAM | Perfil |
| PDB | Estructuras |
| IR | AmiGO / EGO |
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| Ácido lipoico | L- lisina |
Notas y referencias
- (en) James E. Knapp Donald Carroll, Janet E. Lawson, Stephen R. Ernst, Lester J. Reed y Marvin L. Hackert , " Expresión, purificación y análisis estructural de la forma trimérica del dominio catalítico de Escherichia coli dihidrolipoamida succiniltransferasa ” , Protein Science , vol. 9, n o 1, enero 2000, p. 37-48 ( PMID 10739245 , PMCID 2144448 , DOI 10.1110 / ps.9.1.37 , leer en línea )
- Los valores de la masa y el número de residuos indicados aquí son los de la proteína precursora resultante de la traducción del gen , antes de las modificaciones post-traduccionales , y pueden diferir significativamente de los valores correspondientes para el proteína funcional.