Sarcómero
El sarcómero (etimología: del griego σάρξ, gen . Σαρκός sarx , sarcos , carne y μέρος meros , parte) es la unidad básica de las miofibrillas de los músculos estriados (esqueléticos y cardíacos). Los sarcómeros son arreglos de varias proteínas compuestas por tres sistemas diferentes de filamentos.
- El sistema de filamentos gruesos se forma a partir de una proteína llamada miosina (tipo 2, porque está organizada en un haz).
- El sistema de filamento delgado está hecho de monómeros de actina . Los filamentos delgados encajan en la línea Z pero no la cruzan, son filamentos diferentes en cada lado.
- El sistema de filamentos elásticos está formado por una proteína gigante, titina (también llamada conectina ). Esta proteína está incrustada en el miofilamento grueso y llega hasta la línea Z.
La fibra muscular de un bíceps puede contener más de 100.000 sarcómeros. Las miofibrillas del músculo liso no se agrupan en sarcómeros.
Estructura
Cortar en tiras
Los sarcómeros son los agentes responsables del aspecto estriado de los músculos de las extremidades esqueléticas y del corazón. Definimos un sarcómero como el segmento entre dos líneas Z vecinas. En secciones longitudinales de músculos en microscopía electrónica, las líneas Z (del alemán zwischen , que significa "entre") aparecen como una serie de líneas oscuras. Junto a la línea Z, encontramos la banda I (para isotrópico ). La banda A (para anisotrópicos ) viene a continuación. Hay una parte más pálida en esta región llamada zona H (del alemán heller , más pálida). Finalmente, incluida en este último, la delgada línea M (del alemán mittel , centro) se encuentra en el interior. Las bandas A y yo recibimos el nombre de sus propiedades bajo un microscopio polarizador. Las bandas A e I, así como la línea Z, son visibles bajo un microscopio óptico.
Ubicación de los principales componentes del sarcómero.
- La proteína gigante titina va desde la línea Z a la línea M. Es la proteína "simple" más grande en su estado natural. Es una proteína elástica con muchos sitios de unión a otras proteínas citoesqueléticas . Desempeña un papel estructural importante a nivel del sarcómero, para su montaje y el mantenimiento de su estructura.
- La alfa-actinina constituye la línea Z.
- Los filamentos de actina son los componentes principales de las bandas I (filamentos delgados) y se extienden hasta las bandas A. Están conectados a la titina en la línea Z a través de la proteína alfa-actinina.
- Los filamentos de miosina (filamentos gruesos) atraviesan la banda A y se superponen en la banda M (en el centro del sarcómero). Están vinculados a este nivel a la titina a través de las proteínas miomesinas y M.
Varias proteínas importantes para la estabilidad estructural del sarcómero se encuentran en la línea Z y la banda M.
Función: contracción
Modelo de contracción de sarcómero
La interacción entre actina y miosina en la banda A del sarcómero es responsable de la contracción muscular, siguiendo el patrón de filamentos deslizándose unos sobre otros. La actina desempeña el papel de la molécula remolcada y la miosina es el motor molecular, que tira de los filamentos de actina hacia la banda M. Se lleva a cabo en 5 pasos:
- En el estado inactivo, el dominio de interacción de actina de la miosina está cubierto por tropomiosina . La miosina se encuentra en una forma enderezada de alta energía unida al ATP .
- Cuando la célula del músculo estriado esquelético es estimulada por una neurona motora (a través del neurotransmisor acetilcolina ), los canales de calcio dependientes de voltaje se activan, lo que hace que el calcio entre en la célula. El calcio también se liberó del retículo sarcoplásmico (la forma muscular del retículo endoplásmico ). Este calcio se une a la troponina lo que provoca un cambio en su conformación, liberando el dominio de interacción de la miosina. Al final de este paso, la miosina se fija a la actina.
- Durante la interacción miosina-actina, se libera la molécula de ADP unida a la cabeza de miosina, lo que provoca un cambio de conformación e inclina la cabeza de miosina. Este interruptor tira de la actina hacia la banda M, lo que hace que el sarcómero se acorte .
- Al final de este movimiento, la cabeza de miosina se une a una molécula de ATP que hace que se desprenda de la molécula de actina y vuelva a una posición plegada de baja energía.
- Hidroliza su ATP en un ADP más un ion fosfato, y la energía liberada por esta reacción hace que la miosina entre en un estado de alta energía, capaz de interactuar con la actina. La troponina puede prevenir esta interacción si ya no está unida al calcio. El ciclo ha terminado y puede comenzar de nuevo.
Así, miles de cabezas de miosina que realizan este ciclo consiguen acortar el tamaño del sarcómero de 3,4 µM (forma estirada) a 2,4 µM (forma contraída).
Consecuencias en la célula muscular y en el músculo.
Las consecuencias de un acortamiento de hasta 1 μm por sarcómero son obvias: si multiplicamos este acortamiento por el número de sarcómeros presentes en una célula de músculo estriado esquelético (hasta 100.000 para los músculos más grandes), conseguimos un acortamiento celular de hasta 10 cm . Debido a que las células musculares pueden tener el tamaño de un músculo, el acortamiento del músculo es equivalente en tamaño. Sin embargo, una sola fibra no es suficiente para permitir la contracción de un músculo: todas las fibras musculares de un músculo deben ser activadas simultáneamente por las neuronas motoras. Para que esta contracción muscular produzca movimiento, el músculo opuesto debe estar en reposo.
Ver también
Fuentes