EC No. | EC |
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número CAS |
IUBMB | Entrada IUBMB |
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IntEnz | Vista IntEnz |
BRENDA | Entrada BRENDA |
KEGG | Entrada KEGG |
MetaCyc | Camino metabólico |
PRIAM | Perfil |
PDB | Estructuras |
IR | AmiGO / EGO |
La ribonucleasa P o RNasa P es una endoribonucleasa presente en todas las células vivas y cuya función es la maduración del ARN de transferencia (ARNt). La ribonucleasa P escinde los precursores de los tRNA en el lado 5 'liberando la extensión 5' (líder 5 ') y el tRNA madurado en 5' (monofosfato en 5 'de tRNA maduros).
Dependiendo de la especie, la actividad de la RNasa P puede ser producida por una proteína (entonces es una enzima ) o por una ribonucleoproteína (entonces es una ribozima ).
En las bacterias , la actividad de la RNasa P es producida por una ribonucleoproteína. Esta enzima consta de un ARN catalítico, una ribozima (ARN M1) y una subunidad proteica (proteína C5). Fue Sidney Altman quien caracterizó el carácter ribozimático de esta enzima, que le valió el Premio Nobel de Química en 1989.
En las arqueas , la actividad de la ARNasa P es producida por una ribonucleoproteína compuesta de ARN catalítico y 4-5 subunidades de proteínas. Algunas especies de Archee usan una mini-ribozima, reducida a su porción catalítica para producir actividad de RNasa P. Una excepción notable al uso de la RNasa P en el mundo vivo es la archea Nanoarchaeum equitans cuyos tRNA se transcriben directamente en forma madura en 5 '.
En eucariotas , la actividad de la RNasa P es producida por ribonucleoproteínas o por proteínas.
En la levadura ( Saccharomyces cerevisiae ), una ribonucleoproteína compuesta por un ARN catalítico (RPR1) y 9-10 subunidades proteicas (Pop1p, Pop3p, Pop4p, Pop5p, Pop6p, Pop7p y Pop8p, Rpp1p y Rpr2p) se encuentra en el núcleo mientras que un La ribonucleoproteína de tipo bacteriano es responsable de la actividad en las mitocondrias , el gen que codifica el ARN (Rpm1r) está presente en el genoma mitocondrial (rnpB / Rpm1) y la subunidad de la proteína se codifica en el genoma nuclear y se importa al orgánulo (Rpm2p). Sin embargo, para la mayoría de los hongos , no hay ningún gen que codifique el ARN catalítico de una ARNasa P bacteriana en el genoma mitocondrial y se desconoce el tipo de ARNasa P que lleva a cabo la actividad en este orgánulo.
En la ameba Dictyostelium discoideum , una ribonucleoproteína compuesta por un ARN catalítico y al menos 7 subunidades proteicas (Pop1, DRpp30, DRpp40, DRpp29, DRpp25, DRpp20, DRpp14) es responsable de la actividad de la ARNasa P en el núcleo. Se desconoce el tipo de RNasa P responsable de la actividad en las mitocondrias. El genoma de esta ameba contiene 18 ARNt pero ningún gen que codifique el ARN catalítico de una ARNasa bacteriana P.
En los animales ( metazoos , por ejemplo, homo sapiens ), una ribonucleoproteína compuesta por un ARN catalítico (llamado H1) y alrededor de diez subunidades de proteínas (hPop1, hPop5, Rpp40, Rpp38, Rpp30, Rpp29, Rpp25, Rpp21, Rpp20 y Rpp14) es responsable de Actividad de la ARNasa P en el núcleo. En las mitocondrias animales, un complejo proteico (MRPP1, MRRP2, MRPP3 = PRORP) es responsable de la actividad de la RNasa P. Todas estas proteínas se codifican en el genoma nuclear y se transfieren a las mitocondrias utilizando un péptido de tránsito. La proteína PRORP contiene un metallonuclease dominio y esta subunidad es, sin duda, responsable de la actividad catalítica.
En las plantas terrestres ( embriofitas , p. Ej. Arabidopsis thaliana ), la actividad de la RNasa P está presente en tres compartimentos diferentes: el núcleo, las mitocondrias y los plástidos. Se localizaron RNasa P de tipo PRORP en cada uno de estos compartimentos. AtPRORP1 se localiza en las mitocondrias y plastidios, mientras que AtPRORP2 y AtPRORP3 se localizan en el núcleo. Estas enzimas se codifican en el genoma nuclear (3 genes en general en plantas) y se transfieren a los diferentes compartimentos donde tiene lugar la expresión génica mediante péptidos de tránsito o una señal de localización nuclear. Los PRORP vegetales pueden funcionar solos in vitro a diferencia de los PRORP animales (complejo de 3 proteínas que incluye PRORP). PRORP1, PRORP2 y PRORP3 tienen actividad RNasa P en planta y parecen ser las únicas enzimas responsables del procesamiento de tRNA en plantas. Por tanto, las plantas superiores carecerían de la enzima ancestral, la ribonucleoproteína, y la función de la RNasa P solo la realizarían las proteínas PRORP.