Glicoproteína de fusión hemaglutinina-esterasa

Dominio de hemaglutinina de la glicoproteína de fusión hemaglutinina-esterasa Descripción de esta imagen, también comentada a continuación Estructura de rayos X de la glicoproteína de fusión hemaglutinina - esterasa del virus de la influenza C ( PDB  1FLC ) Dominio proteico
Pfam PF02710
InterPro IPR003860
SCOP 1flc
SUPERFAMILIA 1flc

La fusión de glicoproteína hemaglutinina esterasa ( HEF ) es una proteína multifuncional de la envoltura viral de varios virus , incluido el virus de la influenza C , el virus de la influenza A , el coronavirus y el torovirus  (en) . Es esencial para la infectividad  (en) estos virus y funciona reconociendo los receptores transmembrana , permitiendo la fusión de la envoltura viral con la membrana plasmática de la célula huésped y la destrucción de los receptores durante la infección de la célula. El dominio de hemaglutinina de la proteína HEF es responsable del reconocimiento del receptor y la fusión de la membrana. Este dominio se parece mucho a la hemaglutinina de los virus de la influenza A y B, excepto que se une al ácido 9-O-acetilsalico. El dominio esterasa de la proteína HEF es responsable de la destrucción del receptor, una reacción que lleva a cabo la neuraminidasa en los virus de la influenza A y B. La estructura del dominio neuraminidasa es similar a la de la esterasa de Streptomyces scabies  (en) como así como enzimas de tipo acetilhidrolasa, tioesterasa I y ramnogalacturonano acetilesterasa  (en) .

La proteína HEF debe ser escindida por proteasas de tipo tripsina de la célula huésped para liberar dos péptidos denominados HEF1 y HEF2 que hacen que el virus sea infeccioso. El extremo N -terminal de la HEF2 péptido implicado en la fusión de la envoltura viral con la membrana plasmática de la célula huésped, lo que desencadena la infección.

La proteína HEF es un trímero , cada monómero de los cuales consta de tres dominios: una varilla alargada involucrada en la fusión de la membrana, un dominio de esterasa y un dominio de unión al receptor, los dos últimos tienen un parecido con la hemaglutinina del virus de la gripe . Dos de estos tres dominios están formados por secuencias no contiguas: el dominio de hemaglutinina de unión al receptor se inserta en un bucle en la superficie del dominio de esterasa y el dominio de esterasa se inserta en un bucle en la superficie del tallo de hemaglutinina.

Notas y referencias

  1. (en) Peter B. Rosenthal, Xiaodong Zhang, Frank Formanowski, Wolfgang Fitz, Chi-Huey Wong, Herbert Meier-Ewert, John J. Skehel y Don C. Wiley , “  Estructura de la hemaglutinina-esterasa-fusion glicoproteína del virus de la influenza C  ” , Nature , vol.  396, n o  6706, 5 de noviembre de 1998, p.  92-96 ( PMID  09817207 , DOI  10.1038 / 23974 , Bibcode  1998Natur.396 ... 92R , leer en línea )
  2. (en) Raoul J. de Groot , Estructura, función y evolución de las proteínas hemaglutinina-esterasa de las coronarias y torovirus  " , Glycoconjugate Journal , vol.  23, n hueso  1-2, Febrero de 2006, p.  59-72 ( PMID  16575523 , DOI  10.1007 / s10719-006-5438-8 , leer en línea )