La lisozima o muramidasa es una proteína globular de cien aminoácidos (130 en el ser humano) que interviene en la defensa frente a las infecciones bacterianas. Está presente en muchas especies de animales (vertebrados, insectos, ácaros y determinados moluscos). Se encuentra en particular en una serie de secreciones ( lágrimas , saliva , leche materna , mocos ...) y en la clara de huevo (129 aminoácidos en las gallinas).
Es una glucósido hidrolasa ácida ( EC 3.2.1.17) secretada por granulocitos y monocitos . Destruye la pared bacteriana de bacterias Gram-positivas por catalizar la hidrólisis de los peptidoglicanos constituyen. Esta propiedad ha llevado a algunos autores A calificarlo como un antibiótico corporal. Más precisamente, la lisozima es uno de los componentes de la inmunidad innata .
Esta proteína fue descubierta por Alexander Fleming en 1922.
La lisozima de clara de huevo (tipo C) tiene un sabor dulce 200 veces más intenso que el de la proteína edulcorante taumatina (en el umbral de la percepción ).
Lisozima Estructura terciaria de la lisozima de huevo de gallina ( PDB 132l )EC No. | EC |
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número CAS |
IUBMB | Entrada IUBMB |
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IntEnz | Vista IntEnz |
BRENDA | Entrada BRENDA |
KEGG | Entrada KEGG |
MetaCyc | Camino metabólico |
PRIAM | Perfil |
PDB | Estructuras |
IR | AmiGO / EGO |
Pfam | PF00062 |
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Clan Pfam | CL0037 |
InterPro | IPR001916 |
PROSIDAD | PDOC00716 |
SCOP | 1e0g |
SUPERFAMILIA | 1e0g |
TCDB | 9.B.41 |
CAZy | GH22 |
CDD | cd00119 |
La lisozima puede actuar como una opsonina innata o como una enzima lítica capaz de lisar bacterias, en particular bacterias Gram positivas, independientemente de su patogenicidad. Por otro lado, las bacterias Gram negativas son generalmente resistentes a esta enzima gracias a la capa externa de lipopolisacáridos (LPS) que las caracteriza. Esta capa de LPS cubre la pared muréica (p. Ej., Una capa de peptidoglicanos) y la protege contra el ataque de la lisozima al impedir el acceso de esta enzima.
La lisozima actúa como una opsonina innata inespecífica al adherirse a la superficie bacteriana, reduciendo así la carga negativa y facilitando la fagocitosis de las bacterias antes de que las opsoninas del sistema adquieran inmunidad . En otras palabras, la lisozima facilita la fagocitosis por los leucocitos .
En cuanto a la lisis bacteriana, la enzima ataca a los peptidoglicanos que constituyen la pared de las bacterias (particularmente las bacterias Gram positivas ). De hecho, la lisozima hidrólisis enlaces covalentes (β1 → 4 ligamiento glucosídico) entre la N-acetil-murámico y el 4 º átomo de carbono de la N-acetil-glucosamina . La molécula de peptidoglicano está asociada con el sitio de unión de la enzima ( sitio de unión ) ubicado en un receso entre los dos dominios. Esto obliga a la molécula de sustrato a adoptar la conformación del estado de transición. Se ha demostrado que los aminoácidos Glu 35 ( ácido glutámico , aminoácido número 35) y Asp 52 ( ácido aspártico , aminoácido número 52) son esenciales para la actividad enzimática. Glu 35 actúa como donante de protones en el puente glicosídico, escindiendo el enlace CO del sustrato, mientras que Asp 52 actúa como nucleófilo permitiendo la formación transitoria de una enzima glicosilada. Este luego reacciona con una molécula de agua , dando el producto final de la hidrólisis y la enzima en su forma original.
Una mutación en el gen de la lisozima puede provocar la acumulación de proteínas amiloides en ciertos tejidos.
Un nivel elevado de lisozima en la sangre a menudo está relacionado con la sarcoidosis . Los valores de 8 mg / L o más se consideran altos.