Ecuación de Haldane
La ecuación de Haldane describe, en el caso de una enzima que cataliza reversiblemente (en ambas direcciones de la reacción) la transformación de un sustrato en un producto, la relación que existe entre los parámetros cinéticos de la enzima y el equilibrio constante de la reacción. Se demostró por primera vez en 1930 en el libro Enzimas de John Burdon Sanderson Haldane .
Esta ecuación explica que algunas enzimas pueden ser catalizadores "mejores" (en términos de velocidades máximas ) en cualquiera de las dos direcciones de la reacción.
A cada hipótesis de mecanismo le corresponde una ecuación de Haldane particular.
Prueba en el caso de un modelo cinético simple
Asumiendo el mecanismo de abajo
la velocidad estacionaria inicial de la reacción es
![{\ Displaystyle v_ {i} = {\ frac {d \, [{\ rm {P}}]} {dt}} = {\ frac {(k_ {1} k_ {2} \, [{\ rm { S}}] _ {0} -k _ {- 1} k _ {- 2} [{\ rm {P}}] _ {0}) [{\ rm {E}}] _ {\ rm {tot }}} {k _ {- 1} + k_ {2} + k_ {1} \, [{\ rm {S}}] _ {0} + k _ {- 2} \, [{\ rm {P }}] _ {0}}}}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/8f8029c4efadb1db6e86d776b0562e3da0e04034)
La velocidad es positiva si la reacción avanza de izquierda a derecha ( ) y negativa en caso contrario.
El equilibrio se alcanza si , qué pasa si . Esto muestra que la termodinámica impone una relación entre las cuatro constantes de velocidad.
![{\ Displaystyle {\ frac {[{\ rm {P}}] _ {\ text {éq}}} {[{\ rm {S}}] _ {\ text {éq}}}} = {\ frac { k_ {1} k_ {2}} {k _ {- 1} k _ {- 2}}} = K _ {\ text {eq}}}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/ce63c39037d1d15574bb46793af171ae7f04560a)
Los valores de las velocidades iniciales máximas en el sentido de avance y retroceso , obtenidos cuando , por un lado, y , por otro lado, son y , respectivamente.
![{\ displaystyle [{\ rm {S}}] _ {0} \ rightarrow \ infty}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/8b8857bc14ef8ac4ccae59eb54e620c78e5f1365)
![{\ Displaystyle [{\ rm {P}}] _ {0} = 0}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/963dc5e79286cff3e6e265915090263016bb6ab6)
![{\ Displaystyle [{\ rm {S}}] _ {0} = 0}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/24e159e55ac0bb0c178a2ba6077c68c79406cb21)
![{\ displaystyle [{\ rm {P}}] _ {0} \ rightarrow \ infty}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/e1a1a76b4fc26d3948aaa74b863c65352b4cf0fc)
![{\ Displaystyle v _ {\ rm {max}} ^ {f} = k_ {2} {\ rm {[E]}} _ {\ rm {tot}}}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/7e2398222e2e7c9020a1ed69308f7e4cf2793628)
![{\ Displaystyle v _ {\ rm {max}} ^ {b} = - k _ {- 1} {\ rm {[E]}} _ {\ rm {tot}}}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/29bd671d691e9be18b99f85bfb075a298e8a16ec)
La relación de las velocidades máximas en ambas direcciones es igual a ; no es igual a la constante de equilibrio: esto implica que la termodinámica (el valor de la constante de equilibrio) no determina la relación de las dos velocidades máximas.
A partir de las ecuaciones de las velocidades iniciales máximas en la dirección de ida y vuelta, también es posible expresar las dos constantes de Michaelis y .
La ecuación de Haldane es: .
![{\ Displaystyle K _ {\ text {éq}} = {\ frac {[{\ rm {P}}] _ {\ text {éq}}} {[{\ rm {S}}] _ {\ text { éq}}}} = {\ frac {v _ {\ rm {max}} ^ {f} / K_ {M} ^ {S}} {v _ {\ rm {max}} ^ {b} / K_ { M} ^ {P}}}}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/b9f3851e2e5930cd26171d7b567c7475c66f6eab)
Muestra que la termodinámica restringe la relación entre las constantes de especificidad de retorno y de salida (en) ( ), y no la relación de las velocidades máximas .
Referencias
- ( fr ) Este artículo está tomado parcial o totalmente del artículo de Wikipedia en inglés titulado " Cinética enzimática # Catálisis reversible y ecuación de Haldane " ( ver lista de autores ) .
- (en) Fersht, Alan, Estructura y mecanismo en la ciencia de las proteínas: una guía para la catálisis enzimática y el plegamiento de proteínas , WH Freeman (impresión de 1998) ( ISBN 978-0-7167-3268-6 y 0-7167-3268-8 , OCLC 39606488 , leer en línea )
- (en) John Burdon Sanderson Haldane , Enzymes , Longmans, Green,1930( leer en línea )
- (en) John Burdon Sanderson Haldane, Enzymes , MIT Press ,1965, 235 p. ( ISBN 978-0-262-58003-8 , ASIN 0262580039 )
-
(en) Athel Cornish-Bowden, Fundamentos de la cinética enzimática , Portland Press,2004
“Algunas enzimas son catalizadores mucho más efectivos en una dirección que en la otra. Como ejemplo sorprendente, la velocidad límite de la reacción directa catalizada por la metionina adenosiltransferasa es aproximadamente 10 5 mayor que la de la dirección inversa, aunque la constante de equilibrio es cercana a la unidad (página 53). "
- Segel, Irwin H., 1935- , Cinética enzimática: comportamiento y análisis de sistemas enzimáticos de equilibrio rápido y estado estable ( ISBN 978-0-471-77425-9 , 0-471-77425-1 y 0-471-30309- 7 , OCLC 1094995 , leer en línea )