Un inhibidor competitivo es un inhibidor enzimático que actúa uniéndose a un sitio activo libre de una enzima en lugar de un sustrato , que bloquea la reacción normalmente catalizada por la enzima.
La mayoría de los inhibidores competitivos actúan uniéndose reversiblemente al sitio activo de la enzima, lo que a menudo conduce a simplificaciones excesivas en la descripción del fenómeno; de hecho, existen muchos mecanismos por los cuales una enzima puede unirse a un sustrato, a un inhibidor, pero no a ambos al mismo tiempo. Por ejemplo, los inhibidores alostéricos pueden ejercer una inhibición competitiva, no competitiva o incompetitiva .
En el caso de la inhibición competitiva, una enzima puede, en cualquier momento, estar ligada a su sustrato, a su inhibidor competitivo oa cualquiera de ellos, pero no puede ligarse tanto a su inhibidor como a su sustrato.
Un inhibidor competitivo puede unirse a un sitio alostérico de la enzima libre y así evitar que la enzima se una al sustrato mientras permanezca allí. Este es, por ejemplo, el caso de la estricnina , que actúa como inhibidor alostérico del receptor de glicina (en) en la médula espinal y el tronco cerebral de los mamíferos . La glicina es un importante neurotransmisor postsináptico inhibidor que se une a un sitio específico en el receptor; la estricnina se une a otro sitio de este receptor, lo que tiene el efecto de reducir la afinidad del receptor por la glicina, lo que desencadena convulsiones debido a la inhibición insuficiente de la glicina.
La velocidad máxima V max de una enzima permanece sin cambios bajo el efecto de la inhibición competitiva, por otro lado la constante de Michaelis K M aumenta debido a la reducción en la afinidad de la enzima por su sustrato como resultado de la acción l del inhibidor. La acción de un inhibidor competitivo se puede superar aumentando la concentración de sustrato, lo que puede saturar el sitio activo de la enzima en lugar del inhibidor.